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User <-s, -> [ˈjuːzɐ] SUBST m , Userin SUBST f <-, -nen>

utente m/f

Raser <-s, -> SUBST m , Raserin SUBST f <-, -nen>

Leserin <-, -nen> SUBST f

Serbin <-, -nen> SUBST f

II . servil ADV

hierin ADV

1. hierin:

2. hierin (in dieser Hinsicht):

serös ADJ

Seher <-s, -> SUBST m , Seherin SUBST f <-, -nen>

seriell ADJ MUS IT

Serbien <-s> SUBST nt

Einsprachige Beispiele (nicht von der PONS Redaktion geprüft)

Deutsch
Dass Serin/Threonin-Kinasen nicht alle Serine und Threonine anderer Proteine phosphorylieren, wird durch die Interaktion mit der umgebenden Peptidsequenz bestimmt.
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Hier erfolgt die Bindung des Zuckers an die Hydroxygruppe von Serin, Threonin, Hydroxyprolin oder Hydroxylysin.
de.wikipedia.org
Unter anderem werden die Seitenketten von Lysin acetyliert, Arginin und Lysin methyliert, Glutaminsäure carboxyliert, Prolin hydroxyliert oder Serin, Threonin und Tyrosin phosphoryliert.
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Die betroffenen Aminosäuren des Proteins sind meistens Serin, Threonin oder Tyrosin (Eukaryoten), beziehungsweise Asparaginsäure oder Histidin (Prokaryoten).
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Sie ist selbst keine Aminosäure, spielt aber ebenfalls eine Rolle im Metabolismus der kanonischen Aminosäuren Serin, Threonin und Prolin.
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Der Alkohol kann beispielsweise Serin, Cholin, Inosit oder Colamin sein.
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Serin, abgekürzt Ser oder S, ist in der L -Konfiguration [(S)-Konfiguration] eine proteinogene, nicht essentielle α-Aminosäure.
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Es handelt sich um ein Homodimer, das als Serin/Threonin-Kinase wirkt.
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Interessanterweise ist in den eukaryotischen ER-Signalpeptidasen zwar der Serin-Rest konserviert, jedoch befindet sich beim Sequenzvergleich in der Position des Lysin ein Histidin.
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In Pflanzen ist diese Funktion verloren gegangen, bei ihnen wird die Kinase-Aktivität durch eine Serin-Threonin-Kinase bewerkstelligt, die jedoch im N-Terminus des Proteins gefunden wurde.
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