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Rhodesien <-s> Eigenn. nt

Rhodos <-> SUBST nt

rhodesisch ADJ

Orthodoxie <Orthodoxie> SUBST f

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Deutsch
Das Rhodopsin macht über 90 % der Proteinmasse im Außensegment aus und ist der Startpunkt bei der Umwandlung eines äußeren Lichtreizes in ein physiologisches Signal.
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Durch die Arrestin vermittelte Inaktivierung wird verhindert, dass aktiviertes Rhodopsin die Signalkaskade zu lange aufrechterhält.
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Die veränderten funktionalen Eigenschaften von aktiviertem Rhodopsin sind die Basis für eine Reihe rasch stattfindender Veränderungen in der Zelle.
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Es verbindet sich zeitweise mit aktivem Rhodopsin und verhindert so, dass noch weitere in der Signalkaskade stehende Transducinmoleküle vom Rhodopsin aktiviert werden.
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Wie beim Rhodopsin schließt sich eine achte α-Helix an das intrazelluläre Ende der transmembranären Helix 7 an.
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Das in Zellkultur exprimierte und aufgereinigte Rhodopsin zeigte sich aktiv in funktionellen Tests.
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Beide Virus-Rhodopsine sind in der Kristallstruktur einander ähnlicher als zu jedem bekannten Rhodopsin zellulärer Organismen.
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Bei den Stäbchen sitzt das Rhodopsin in den Disks und deckt dort 90 % des gesamten Proteingehalts der Struktur ab.
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Weiterhin brachte er das Rhodopsin in Lösung und postulierte einen Proteinanteil.
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Durch weißes Licht wird das Rhodopsin in äußerst kurzer Zeit abgebaut, die Lichtempfindlichkeit des Auges geht stark zurück (man ist fast blind).
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