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Askorbi̱nsäure <‑, kein Pl > [askɔr​ˈbiːnzɔɪrə] SUBST f

Askorbinsäure CHEM → Ascorbinsäure

Siehe auch: Ascorbinsäure

Ascorbi̱nsäure <‑, kein Pl > [askɔr​ˈbiːn-] SUBST f CHEM

Ascorbi̱nsäure <‑, kein Pl > [askɔr​ˈbiːn-] SUBST f CHEM

Malei̱nsäure <‑, kein Pl > SUBST f CHEM

Sorbi̱nsäure <‑, ‑n> [zɔr​ˈbiːn-] SUBST f CHEM

Glutami̱nsäure <‑, ‑n> SUBST f CHEM

Hạrnsäure <‑, ‑n> SUBST f

Ma̱gensäure <‑, ‑n> SUBST f MED

Einsprachige Beispiele (nicht von der PONS Redaktion geprüft)

Deutsch
Besonders leicht racemisieren Asparagin und Asparaginsäure, wenn in unmittelbarer Nachbarschaft ein Glycin in der Peptidsequenz enthalten ist.
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Die Aminosäuren Serin, Asparagin, Asparaginsäure und Prolin als N-terminale Aminosäure ergeben kein eindeutiges Ergebnis im Kaiser-Test.
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Die betroffenen Aminosäuren des Proteins sind meistens Serin, Threonin oder Tyrosin (Eukaryoten), beziehungsweise Asparaginsäure oder Histidin (Prokaryoten).
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Bei Arteriosklerose, Lungenemphysem, Presbyopie, grauem Star sowie Degenerationserscheinungen des Knorpels und Gehirns wird die Racemisierung von Asparaginsäure als relevanter pathologischer Faktor gesehen.
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Im aktiven Zentrum der Aldolase liegen die Aminosäureseitenketten von Asparaginsäure und Lysin vor.
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Die Zahndurchbruchszeiten, die Wurzeldentintransparenz, der Racemisierungsgrad der Asparaginsäure im Dentin und der Grad der Zementannulation erweitern das Methodenspektrum.
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In einmolarer Natronlauge racemisiert dagegen Serin am schnellsten, dann folgen Asparaginsäure, Phenylalanin, Glutaminsäure und Valin.
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Die natürlichen Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure sind Aminodicarbonsäuren und zählen so auch zu den Aminopolycarbonsäuren.
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Wenn von „Asparaginsäure“ ohne weiteren Namenszusatz (Deskriptor) gesprochen wird, ist gemeinhin L -Asparaginsäure gemeint.
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Bei einem 30-Jährigen sind somit durchschnittlich 4,2 % der Asparaginsäure im Kristallin der Augenlinsen racemisiert.
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